SPÉCIFICATIONS TECHNIQUES
| article | Spécification |
|---|---|
| Nom du produit | Sel de trifluoroacétate d’α-synucléine (34-45) (humaine) |
| N° CAS. | 2170181-52-7 |
| Apparence | Poudre lyophilisée blanche à blanc cassé |
| Formule moléculaire | C59H101B15O18 |
| Poids moléculaire | 1308.52g/mol |
| Pureté (RP-HPLC) | ≥ 95.0% |
| Solubilité | Soluble dans l’eau, le PBS ou le DMSO. Il est recommandé de dissoudre dans l’eau ou dans un tampon pour les analyses biologiques. |
| Endotoxine | < 1,0 UE/mg |
| Activité biologique | Ce fragment peptidique est utilisé comme outil de recherche pour étudier les mécanismes d’agrégation de l’α-Synucléine, une protéine impliquée dans la maladie de Parkinson. Il est souvent utilisé dans les études portant sur le mauvais repliement des protéines, la formation d’amyloïde et les inhibiteurs potentiels de l’agrégation. |
| Conditions de stockage | Conserver à -20°C ou moins. Pour un stockage à long terme, conserver desséché à -20°C. Après reconstitution, aliquoter et conserver à -20°C pour éviter les cycles répétés de congélation-dégel. |
| Emplacement des stocks | Stock aux États-Unis |
| Quantité minimale de commande | 1g |
Le fragment peptidique lui-même est dépourvu d’activité de signalisation indépendante enzymatique ou médiée par le récepteur. Son rôle mécanistique principal dans la recherche est de servir de substrat modèle qui imite une région clé de la protéine α-synucléine complète impliquée dans l’auto-assemblage. In vitro, elle peut subir des changements de conformation et interagir avec d’autres molécules ou fragments d’α-synucléine, facilitant ainsi la nucléation et les premières étapes de la formation d’oligomères et de fibrilles, qui sont au cœur du processus d’agrégation pathogène de la protéine.
Ce peptide est indiqué pour les applications de recherche in vitro en neurosciences et en biochimie axées sur les maladies de mauvais repliement des protéines. Il est utilisé dans des tests pour étudier la cinétique d’agrégation de l’α-synucléine, rechercher des inhibiteurs d’agrégation, étudier les déterminants structurels de la formation de fibrilles et modéliser l’interaction de l’α-synucléine avec les membranes lipidiques. Il sert de réactif essentiel pour les efforts de découverte de médicaments ciblant l’agrégation pathologique de l’α-synucléine.
L’α-synucléine (34-45) est un outil biochimique de qualité recherche et n’a aucune efficacité clinique ni application thérapeutique. Son intérêt réside exclusivement dans la recherche préclinique, où il permet d’élucider les voies d’agrégation et de valider des candidats médicaments conçus pour inhiber l’agrégation de l’α-synucléine. Les connaissances acquises grâce à l’étude de ces fragments contribuent au développement de traitements potentiels pour la maladie de Parkinson, mais le peptide lui-même n’est pas un traitement.
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